Un pont formé de quatre sucres
Les protéoglycanes montrent bien combien d’étapes se cachent derrière une structure en apparence simple. Chaque chaîne de sucres démarre sur un acide aminé précis du noyau protéique, la sérine. De là, des enzymes construisent un point d’ancrage toujours identique, auquel la longue chaîne vient ensuite se raccorder.
Un ordre qui ne varie pas
- Une xylosyltransférase accroche un xylose à la sérine.
- Une première galactosyltransférase pose un galactose sur le xylose.
- Une seconde galactosyltransférase y joint un autre galactose.
- Une glucuronosyltransférase termine le pont avec un acide glucuronique.
Plusieurs de ces enzymes appartiennent à une famille structurale qui loge un ion métallique divalent dans son site actif. En laboratoire, elles affichent avec le manganèse une activité nettement plus élevée que sans lui. Les enzymes qui allongent ensuite la chaîne de chondroïtine proprement dite dépendent elles aussi d’un tel ion.
La chimie des enzymes n’est pas un texte de loi
En matière d’allégations de santé, on n’autorise jamais une réaction chimique isolée, mais un lien entre un nutriment et une fonction normale de l’organisme. Pour le manganèse, ce lien s’énonce ainsi :
« Le manganèse contribue au maintien d’une ossature normale »
Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
La chimie enzymatique décrite plus haut explique pourquoi le manganèse a été étudié sous cet angle. Elle relève toutefois du savoir de fond et n’appartient pas au libellé lui-même.
Les limites du libellé
La formulation décrit la contribution d’un nutriment au maintien d’un état normal chez des personnes en bonne santé. Elle ne dit rien des maladies du squelette, des troubles ressentis ni des quantités qui dépassent les besoins habituels. Anhydritia ne donne donc aucune recommandation de prise et ne promet aucun changement perceptible.